Esteroides brancos Myostatin dos Peptides/GDF-8/fator 8 diferenciação do crescimento para o crescimento do músculo

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Informação de Myostatin
Myostatin (igualmente conhecido como o fator 8 da diferenciação do crescimento, GDF-8 abreviado) é um myokine, uma proteína produzida e liberada por myocytes que atue na função do autocrine de pilhas de músculo para inibir o myogenesis: crescimento e diferenciação da pilha de músculo. Nos seres humanos é codificada pelo gene de MSTN. Myostatin é um fator segregado da diferenciação do crescimento que seja um membro família da proteína de TGF da beta.

Os animais um ou outro myostatin de falta ou tratado com as substâncias que obstruem a atividade do myostatin têm significativamente mais massa do músculo. Além disso, indivíduos que têm mutações em ambas as cópias do gene do myostatin ter significativamente mais massa do músculo e são mais fortes do que o normal. Obstruir a atividade do myostatin pode ter a aplicação terapêutica em tratar doenças de desperdício do músculo tais como a distrofia muscular.

Nome do produto: GDF-8
Nome GDF-8 químico: Fator 8 da diferenciação do crescimento
GDF-8 outros nomes: Myostatin
GDF-8 MF: C221H366N72O67S
Aparência GDF-8: Pó liofilizado branco
GDF-8 secam: Gelo
Pureza GDF-8: >98%
Termos do pagamento GDF-8: Western Union, MoneyGram, TT, Bitcoin.

Descoberta e arranjar em sequência:
O myostatin da codificação do gene foi descoberto em 1997 pelo Lee de SE-Jin dos geneticista e pelo Alexandra McPherron que produziram uma tensão dos ratos do mutante que faltam o gene. Estes ratos do “KO” do myostatin têm aproximadamente duas vezes mais músculo quanto ratos normais. Estes ratos foram nomeados subseqüentemente “Mighty Mouse”.

As deficiências naturais do myostatin foram identificadas no gado por Ravi Kambadur, cães de corrida, e seres humanos; em cada caso o resultado é um aumento acentuado na massa do músculo. Uma mutação no 3' UTR do gene do myostatin em carneiros de Texel cria locais do alvo para os microRNAs miR-1 e miR-206. Isto é provável causar o fenótipo muscular desta raça dos carneiros.

Estrutura e mecanismo da ação:
O myostatin humano consiste em duas subunidades idênticas, resíduos consistindo de cada 109 (o myostatin humano das reivindicações do base de dados de NCBI é 375 resíduos por muito tempo) ácido aminado. Seu peso molecular total é o kDa 25,0. A proteína é parcela inativa até que um protease fenda o NH2-terminal, ou do “pro-domínio” da molécula, tendo por resultado o dímero ativo do COOH-terminal. Myostatin liga ao tipo receptor do activin de II, tendo por resultado um recrutamento do coreceptor Alk-3 ou do Alk-4. Este coreceptor inicia então uma cascata da sinalização da pilha no músculo, que inclui a ativação de fatores da transcrição na família de SMAD - SMAD2 e SMAD3. {{|}} estes fatores induzem então o regulamento myostatin-específico do gene. Quando aplicado aos myoblasts, o myostatin inibe sua diferenciação em fibras de músculo maduras.

Myostatin igualmente inibe Akt, uma quinase que seja suficiente para causar a hipertrofia do músculo, na parte com a ativação da síntese da proteína. Contudo, Akt não é responsável para todos os efeitos hyperthrophic observados do músculo que são negociados por atos do myostatin da inibição do myostatin assim em duas maneiras: inibindo a diferenciação do músculo, e inibindo a síntese Akt-induzida da proteína.

Significado clínico:
Mutações
Uma técnica para detectar mutações em variações do myostatin foi desenvolvida. As mutações que reduzem a produção de myostatin funcional conduzem a um overgrowth do tecido do músculo. a hipertrofia Myostatin-relacionada do músculo tem um teste padrão autosomal incompleto do domínio da herança. Os povos com uma mutação em ambas as cópias do gene de MSTN em cada pilha (homozygotes) aumentaram significativamente a massa e a força do músculo. Os povos com uma mutação em uma cópia do gene de MSTN em cada pilha (heterozygotes) aumentaram o volume do músculo, mas em menor grau.

Em 2004, um menino alemão foi diagnosticado com uma mutação em ambas as cópias do gene deprodução, fazendo o consideravelmente mais forte do que seus pares. Sua mãe tem uma mutação em uma cópia do gene. Um menino americano carregado em 2005 foi diagnosticado com uma condição clinicamente similar mas com uma causa um tanto diferente: seu corpo produz um nível normal de myostatin funcional; mas, porque é mais forte e mais muscular do que a maioria de outro sua idade, acredita-se que um defeito em seus receptors do myostatin impede que suas pilhas de músculo respondam normalmente ao myostatin. Apareceu no programa televisivo, a criança a mais forte do mundo.

Potencial terapêutico:
Uma pesquisa mais adicional no myostatin e no gene do myostatin pode conduzir às terapias para a distrofia muscular. A ideia é introduzir as substâncias que obstruem o myostatin. Um específico do anticorpo monoclonal ao myostatin aumenta a massa do músculo nos ratos e nos macacos.

Um tratamento de duas semanas de ratos normais com tipo solúvel receptor do activin de IIB, uma molécula que seja unida normalmente às pilhas e aos ligamentos ao myostatin, conduz a uma massa significativamente aumentada do músculo (até 60%). Pensa-se que a ligação do myostatin ao receptor solúvel do activin impede que interaja com os receptors do pilha-limite.

Permanece obscuro se o tratamento a longo prazo da distrofia muscular com inibidores do myostatin é benéfico, porque a prostração de células estaminais do músculo poderia agravar a doença mais tarde. 2012, nenhuma droga deinibição para seres humanos está no mercado. Um anticorpo projetado genetically para neutralizar o myostatin, o stamulumab, que era em desenvolvimento pela companhia farmacéutica Wyeth., é já não em desenvolvimento. Alguns atletas, ansiosos para obter suas mãos em tais drogas, volta ao Internet onde a falsificação do “construtores myostatin” está sendo vendida.

Os níveis de Myostatin são diminuídos eficazmente pelo suplemento da creatina.

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